Enzima creată de inteligența artificială mănâncă recipiente întregi de plastic

O enzimă de degradare a plasticului îmbunătățită de modificările aminoacizilor proiectate de un algoritm de învățare automată poate depolimeriza tereftalatul de polietilenă (PET) de cel puțin două ori mai rapid și la temperaturi mai scăzute decât următoarea enzimă cel mai bine concepută. În urmă cu șase ani, oamenii de știință, cercetând resturile unei fabrici de reciclare a sticlelor de plastic, au descoperit o bacterie care poate degrada PET-ul. Organismul are două enzime care hidrolizează polimerul mai întâi în mono-(2-hidroxietil) tereftalat și apoi în etilenglicol și acid tereftalic pentru a fi folosit ca sursă de energie. O enzimă în special, PETaza, a devenit ținta eforturilor de inginerie a proteinelor pentru a o face stabilă la temperaturi mai ridicate și pentru a-și crește activitatea catalitică. O echipă din jurul lui Hal Alper de la Universitatea Texas din Austin din SUA a creat o PETase care poate degrada 51 de produse PET diferite, inclusiv recipiente și sticle întregi de plastic. O rețea neuronală a ajutat echipa să decidă cum să modifice schela proteică. Algoritmul a fost antrenat pentru prima dată pe 19.000 de proteine ​​de dimensiuni similare, deși cu funcționalități foarte diferite.

Sursa foto: internet

Pentru fiecare dintre cei 290 de aminoacizi ai PETase, programul a verificat dacă se potrivește bine în mediul său structural imediat în comparație cu alte proteine. Un aminoacid care nu este potrivit poate fi o sursă de instabilitate, iar algoritmul sugerează un aminoacid diferit în locul său, explică Alper. Alper spune că învățarea automată devine din ce în ce mai puternică atunci când vine vorba de identificarea efectelor modificării aminoacizilor în afara site-ului activ. Aceasta înseamnă că poate echilibra compromisul evolutiv între activitate și stabilitate. Din milioanele de combinații posibile, cercetătorii s-au concentrat pe trei substituții sugerate de aminoacizi. În combinație cu două modificări ale unui efort de inginerie PETase anterior, au proiectat o enzimă care este „foarte, foarte activă, în special la temperaturi mai scăzute, în comparație cu orice altceva care există”, spune Alper. La 50°C, enzima este aproape de două ori mai activă în hidroliza unui eșantion mic dintr-un recipient alimentar PET decât o altă PETază proiectată la 70°C. Enzima a depolimerizat chiar și o întreagă tavă de prăjitură din plastic în 48 de ore, iar echipa a arătat că poate face un nou articol din plastic din deșeurile degradate.

Sursa foto: chemistryworld.com

„Ceea ce mi-a plăcut foarte mult în studiul lor este faptul că l-au luat și în afara laboratorului într-o oarecare măsură”, spune Sarah Kakadellis, care studiază bioeconomia materialelor plastice la Imperial College London, Marea Britanie. În loc să încerce enzima doar pe folii PET amorfe de la un furnizor de laborator, echipa lui Alper a folosit bucăți mici din produse PET cumpărate de la supermarketul local. „Este o îmbunătățire drastică în comparație cu alte enzime care au fost dezvoltate până acum”, spune Kakadellis. Dar, ca și alte enzime, se luptă cu mai multe materiale plastice cristaline. Pentru a degrada sticlele PET extrem de cristaline, echipa lui Alper topește sticlele pentru a face plasticul amorf. „Acest studiu… a dovedit că metoda de învățare automată este utilă în ingineria enzimatică”, spune Bian Wu de la Academia Chineză de Științe, a cărei echipă a creat o altă PETază modificată în 2021. Algoritmul, subliniază el, a reușit să descopere anumite modificări care au fost ignorate prin alte metode. În timp ce Wu este impresionat de eficacitatea noii PETaze, el avertizează că temperatura optimă de lucru a enzimei de 50°C „nu este nici potrivită pentru degradarea la temperatură înaltă – [ar] ar trebui să fie undeva aproape de temperatura de tranziție sticloasă a PET – și nici nu poate îndeplini. nevoile de degradare in situ’. Rămâne de văzut dacă depolimerizarea enzimatică va fi utilizată în cele din urmă pentru reciclarea la scară largă.

Majoritatea PET-ului din întreaga lume este reciclat nu prin depolimerizare, ci prin topire și remodelare – dar proprietățile sale se deteriorează cu fiecare ciclu. Există câteva metode chimice de depolimerizare, dar acestea sunt de obicei foarte consumatoare de energie. „Marele avantaj al enzimelor este că pot fi mult mai specifici decât catalizatorii chimici”, explică Kakadellis. „Ar putea fi mai ușor, teoretic, să degradați un flux de deșeuri mult mai divers folosind enzime.” Alper adaugă că degradarea tuturor materialelor plastice diferite care ajung în coșul de gunoi este una dintre provocările majore pe care trebuie să le rezolve orice abordare de reciclare. Echipa sa continuă să investigheze aspectele practice ale reciclării enzimatice, precum și extinderea la polimeri dincolo de PET. „Există multe alte fluxuri de plastic care sunt mult mai greu de degradat, deoarece nu sunt poliesteri, sunt poliolefine”, spune Kakadellis. „Principalul lucru este să reduceți fluxul de plastic.” Sursa: chemistryworld.com